Лабораторна діагностика порушень обміну білків при патологіях тварин

 

 

Вступ

Розділ 1. Білки

1.1.Білок і його фізико-хімічні властивості 

1.2. Біологічна роль білка 

1.3 Потреба організму в білках. Азотистий баланс 

Розділ 2. Білковий обмін та його порушення

2.1. Регуляція білкового обміну 

2.2. Особливості білкового обміну у жуйних 

2.3. Перетравлення білків в шлунково-кишковому тракті 

2.4. Порушення обміну білків 

Розділ 3. Лабораторна діагностика

3.1. Лабораторні методи дослідження 

3.2. Сулемова проба 

3.3. Тимолова проба 

Висновки 

Список використаних джерел 

 

 

Клінічна ветеринарна медицина в останні десятиліття набула значного поглиблення внаслідок широкого впровадження у наукову та практичну роботу лабораторних методів дослідження, зокрема біохімічних.

ЇЇ, біохімія збагатила великою кількістю даних про хімічний склад живих організмів і процеси, що забезпечують їх існування, про перетворення різних сполук у процесі обміну речовин. Ці дані дають можливість науково обгрунтувати патогенез хвороби, ставити діагноз на ранній стадії, стежити за перебігом хвороби та ускладненнями, коригувати і контролювати ефективність лікування.

Отже, роль біохімії у формуванні світогляду лікаря ветеринарної медицини очевидна. Проте курс біохімії тварин, розглядаючи основні метаболічні шляхи перетворення органічних сполук та їх регуляцію у здоровому організмі, стосується лише загальних основ цієї науки і не може вважатися достатнім для належної фахової підготовки лікарів ветеринарної медицини.

Клінічна біохімія – це прикладний розділ біохімії, який вивчає біохімічні процеси в організмі тварин в нормі та патології для оцінки стану здоров’я, постановки діагнозу і з’ясування механізму розвитку хвороби, її 16 прогнозу та ефективності призначеної терапії. Клінічна біохімія виникла і сформувалася на межі біологічної хімії та клінічної лабораторної діагностики.

 

 

 

Білки – це високо молекулярні сполуки, що мають строго упорядковану просторову конфігурацію, загальні фізико -хімічні властивості і наділені в живих організмах специфічною біологічною роллю.

Фізико-хімічні властивості білків: гідрофільність, кислотно-основні, буферні, розчинність, колоїдні, осмотичні, електрокінетичні тощо.

Гідрофільність білків зумовлена наявністю заряду білкової молекули (за рахунок іонізації бокових радикалів амінокислот) та «гідратної оболонки» (орієнтованих навколо заряджених груп диполів молекули води). Наявність заряду та гідратної оболонки – два основних фактори стабілізації білків у розчині.

Кислотно-основні властивості білків, зокрема їх амфотерність, зумовлені наявністю груп здатних до іонізації. Білки – амфотерні поліелектроліти. Заряд білкової молекули виникає при іонізації функціональних залишків амінокислот. При взаємодії з кислотою іонізуються аміногрупи бокових радикалів Ліз, Арг та імідазольне кільце Гіс і білки заряджаються позитивно; а при дії лугу – карбоксильні групи Асп і Глу, внаслідок чого білкова молекула набуває негативного заряду. Значення рН середовища, при якому сумарний заряд білкової молекули дорівнює нулю і вона не рухається в електричному полі постійного струму називається ізоелектричною точкою (ІЕТ) і позначається рІ.

Здатність білків взаємодіяти як з кислотами, так і з лугами (амфотерність) визначає їх буферні властивості (здатність зберігати значення рН при розведенні або при додаванні невеликих концентрацій кислоти або лугу). Однією з чотирьох буферних систем крові, яка забезпечує сталість рН крові (7, 36-7, 44) є білкова, яка забезпечується, в основному, альбумінами плазми крові.

Розчинність білків зумовлена: 1) амінокислотним складом (чим більше у складі білку амінокислот з полярними радикалами, тим краще розчиняється даний білок); 2) особливостями структурної організації білка (альбуміни в порівнянні з глобулінами мають меншу молекулярну масу та більший сумарний заряд, тому альбуміни розчинні у воді, а глобуліни – ні; 3) властивостями розчинників (альбуміни розчинні у воді, глобуліни – у слабких розчинах солей, глутеліни – у лугах) та факторами зовнішнього середовища: рН (зсув рН у будь-який бік від рІ призводить до виникнення заряду білкової молекули і покращує розчинність білка, який має мінімальну розчинність при рІ); температура (для більшості білків розчинність підвищується з підвищенням температури до межі, що викликає денатурацію білка; проте, розчинність окремих білків, зокрема гемоглобіну, альдолази з підвищенням температури знижується); іонна сила розчину (нейтральні солі у низьких концентраціях, коли іонна сила розчину невисока, підвищують розчинність білків за рахунок взаємодії їх іонів з полярними групами білків, що призводить до руйнування іонних зв’язків між макромолекулами білків; при високих концентраціях іонів останні взаємодіють з гідратною оболонкою білків і викликають їх осадження).

Осадження білків – перехід білків з розчину у осад. Оборотнє (при додаванні розчинника до осаду білка останній розчиняється) осадження викликає дія агентів, які руйнують гідратну оболонку: спирт, ацетон, висолювання. Оборотнє осадження використовується у фармації для виділення нативних білків при приготуванні білкових препаратів, зокрема інсуліну для ін’єкцій.

Загальноприйнята схема осадження білків (схема Кройта) : для осадження гідрофільних частинок необхідно зруйнувати гідратну оболонку (спиртом) і зняти заряд (електролітом). Послідовність цих реакцій не суттєва для процесу осадження.

Ступінь висолювання (оборотнє осадження високими концентраціями солей лужних і лужноземельних металів та солей амонію) залежить від радіуса та заряду іонів, їх здатності до гідратації (ліотропні ряди катіонів та аніонів або ряди Гофмейстера) :

Li+ > Na+ > K+ >