Вуглеводи, їх будова, властивості, функції

 

20 амінокислот утворюють білки.

 

Функціональні властивості білків зумовлені послідовністю амінокислотних залишків і просторовою конфігурацією поліпептидного ланцюга.

Існують:

1. Первинна структура білків. Вона визначається якісним і кількісним складом амінокислот, а також їх послідовністю. Білок має лінійну будову і тільки пептидні зв’язки.

2. Вторинна структура має просторову форму білкової молекули, яка закручена у спіраль. Амінокислотні радикали (R-групи) знаходяться ззовні спіралі. Білки утворені пептидними і водневими зв’язками. Водневі зв’язки виникають між атомами водню NH-групи одного завитка спіралі. Водневі зв’язки слабші за пептидні, однак разом вони формують стійку структуру.

3. Третинна структура відбиває складність спіралі. Третинна структура молекули має вигляд закрученої у клубок спіралі. Дана структура утворена гідрофобними, іонними, водневими зв’язками. Стабілізацію спричиняє дисульфідний зв’язок.

При взаємодії всіх цих зв’язків утворюється глобула.

4. Четвертинна структура виникає внаслідок об’єднання ланцюгів третинної будови. Ці структури зв’язуються іонними зв’язками металу. Наприклад, міоглобін – стабілізація четвертинної структури визначається гідрофобними взаємодіями. Білок при цьому скручується так, що його гідрофобні бічні ланцюги занурені всередину молекули і захищають її від взаємодії з водою, а бічні гідрофільні – разташовані назовні. Для четвертинної структури одних білків властиве глобулярне розміщення субодиниць, інші білки об’єднуються у спіральні структури.

Білки – розчинні у воді гідрофільні колоїди. Для них характерна певна в’язкість і низький осмотичний тиск.

Гідрофобні білки не розчиняються у воді.

Білки поділяються на протеїни і протеїди.

Протеїни – це прості білки. Їх молекули побудовані з амінокислотних залишків, сполучених міє собою пептидними зв’язками. При гідролізі розпадаються на амінокислоти. Вони є основною складовою частиною всіх живих організмів. До протеїнів належать альбуміни, глобуліни, гістони, проламіни, глютеніни, протеїноїди, ферменти та інші.

Протеїди – складні білки. Складаються з простих білків і речовин небілкової природи. Залежно від небілкових речовин розрізняють протеїди: нуклеопротеїди, фосфопротеїди, ліпопротеїди, мукопротеїди, металопротеїди, хромопротеїди, глікопротеїди; до них також належать ферменти, гормони, білки тканин.

Білки виконують функції:

1. Будівельну. Вони є складовою частиною мембран, утворюють цистоскелет. Утворюють волоконця, скріплюють клітини і надають їм міцності. Білки є головним компонентом хрящів і сухожиль (колаген). Волосся, нігті, пір’я містять білок – кератин.

2. Захисна функція. Білки запобігають ушкодженню клітин, тканин, органів, проникненню в клітини мікроорганізмів. В організмі хребетних тварин утворюються захисні білки – імуноглобуліни. Білки крові – фібрин, тромбопластин, тромбін – сприяють зсіданню крові.

3. Скорочувальна, або рухова функція. білки актин, міозин сприяють скороченню м’язів.

4. Енергетична функція. При окисленні білків до Н2О і СО2 виділяється енергія, 1 г білка – 17, 8 кДж енергії.

5. Запасаюча функція. У білковій оболонці яєць накопичується альбумін. В ендоспермі насіння рослин є білки, якими живиться зародок.

6. Транспортна функція. Це транспортування певними білками іонів, специфічних органічних речовин. Гемоглобін еритроцитів хребетних тварин і людини переносить кисень і певну кількість СО2 виносить до легень, здійснює газообмін.

7. Каталітична функція, яку виконують білки-ферменти.

8. Спадкова функція, властива нуклеопротеїдам, складовими частинами яких є залишки нуклеїнових кислот – матеріальні носії спадкової інформації.

 

Нуклеїнові кислоти відносяться до гетерополімерів з великою молекулярною масою, їх мономерами є залишки нуклеотидів. До складу нуклеотидів входять залишки фосфорної кислоти, певний вуглевод і азотна основа.

У процесах спадковості і розвитку організмів вирішальне значення мають дві форми нуклеїнових кислот. Вони виконують різні функції, відрізняють хімічною будовою і локалізацією в клітині. Це дезоксирибонуклеїнова кислота – ДНК, і рибонуклеїнова кислота – РНК. До складу ДНК входить моназа – дезоксирибоза, азотисті основи: аденін, гуанін, цитозин і тимін та залишки фосфорної кислоти.

Для ДНК властиві:

І. Первинна структура характеризується певною послідовністю розміщення нуклеотидів у полінуклеотидних ланцюгах ДНК.

На основі вчення Е. Чаргаффа:

1) сума пуринових нуклеотидів дорівнює сумі піримідинових нуклеотидів;

2) вміст аденіну (А) дорінює вмісту тиміну (Т), А=Т;

3) вміст гуаніну (Г) дорівнює вмісту цитозину (Г=Ц) ;

4) кількість амінних груп біля шостого вуглецевого атома азотистих основ дорівнює кількості кетонних груп у цьому положенні (А+Ц=Г+Т).

У первинних структурах ДНК є:

1) повторення певних нуклеотидних блоків:

ЦТТЦГА ЦТТЦГА

ГААГЦТ ГААГЦТ

2) переривання блоків, які повторюються, іншими унікальними блоками:

ЦТТЦГА АТГЦА ЦТТЦГА

ГААГЦТ ТАЦГТ ГААГЦТ

3) повторення блоків нуклеотидів у зворотньому порядку:

ЦТТЦГА ТЦГААГ

ГААГЦТ АГЦТТЦ

ІІ. Вторинна структура ДНК характеризується просторовою конфігкрацією полінуклеотидних ланцюгів. Діаметр спіралі ДНК 2 нм, відстань між спіралями 3, 4 нм, кодний виток спіралі містить 10 пар нуклеотидів. Стабілізація подвійної спіралі відбувається за рахунок водневих зв’язків і гідрофобних взаємодій.

ІІІ. Третинна структура ДНК характеризується певним розміщенням вторинних структур полінуклеотидних ланцюгів ДНК.

РНК виявлені майже у всіх клітинних фракціях. Найбільша кількість РНК зосереджена у рибонуклеопротеїдних частинах – рибосомах.

Рибонуклеїнові кислоти, залежно від їх функцій, поділяються на:

1.