Портал освітньо-інформаційних послуг «Студентська консультація»

 
 
Телефон +3 8(068) 052-35-08
Телефон +3 8(093) 689-29-85
 (096) 672-17-75
Вконтакте Студентська консультація
 portalstudcon@gmail.com

<script>

  (function(i,s,o,g,r,a,m){i['GoogleAnalyticsObject']=r;i[r]=i[r]||function(){

  (i[r].q=i[r].q||[]).push(arguments)},i[r].l=1*new Date();a=s.createElement(o),

  m=s.getElementsByTagName(o)[0];a.async=1;a.src=g;m.parentNode.insertBefore(a,m)

  })(window,document,'script','//www.google-analytics.com/analytics.js','ga');

 

  ga('create', 'UA-53007750-1', 'auto');

  ga('send', 'pageview');

 

</script>

Лабораторна діагностика порушень обміну білків при патологіях тварин

Предмет: 
Тип роботи: 
Курсова робота
К-сть сторінок: 
33
Мова: 
Українська
Оцінка: 
Курсова робота з дисципліни «Клінічна біохімія»
на тему:
 
«Лабораторна діагностика порушень обміну білків при
патологіях тварин»
 
Зміст
 
Вступ
Розділ 1. Білки
1.1.Білок і його фізико-хімічні властивості 
1.2. Біологічна роль білка 
1.3 Потреба організму в білках. Азотистий баланс 
Розділ 2. Білковий обмін та його порушення
2.1. Регуляція білкового обміну 
2.2. Особливості білкового обміну у жуйних 
2.3. Перетравлення білків в шлунково-кишковому тракті 
2.4. Порушення обміну білків 
Розділ 3. Лабораторна діагностика
3.1. Лабораторні методи дослідження 
3.2. Сулемова проба 
3.3. Тимолова проба 
Висновки 
Список використаних джерел 
 
Вступ
 
Клінічна ветеринарна медицина в останні десятиліття набула значного поглиблення внаслідок широкого впровадження у наукову та практичну роботу лабораторних методів дослідження, зокрема біохімічних.
ЇЇ, біохімія збагатила великою кількістю даних про хімічний склад живих організмів і процеси, що забезпечують їх існування, про перетворення різних сполук у процесі обміну речовин. Ці дані дають можливість науково обгрунтувати патогенез хвороби, ставити діагноз на ранній стадії, стежити за перебігом хвороби та ускладненнями, коригувати і контролювати ефективність лікування.
Отже, роль біохімії у формуванні світогляду лікаря ветеринарної медицини очевидна. Проте курс біохімії тварин, розглядаючи основні метаболічні шляхи перетворення органічних сполук та їх регуляцію у здоровому організмі, стосується лише загальних основ цієї науки і не може вважатися достатнім для належної фахової підготовки лікарів ветеринарної медицини.
Клінічна біохімія – це прикладний розділ біохімії, який вивчає біохімічні процеси в організмі тварин в нормі та патології для оцінки стану здоров’я, постановки діагнозу і з’ясування механізму розвитку хвороби, її 16 прогнозу та ефективності призначеної терапії. Клінічна біохімія виникла і сформувалася на межі біологічної хімії та клінічної лабораторної діагностики.
 
Розділ 1. Білки
 
1.1. Білок і його фізико-хімічні властивості
 
Білки – це високо молекулярні сполуки, що мають строго упорядковану просторову конфігурацію, загальні фізико -хімічні властивості і наділені в живих організмах специфічною біологічною роллю.
Фізико-хімічні властивості білків: гідрофільність, кислотно-основні, буферні, розчинність, колоїдні, осмотичні, електрокінетичні тощо.
Гідрофільність білків зумовлена наявністю заряду білкової молекули (за рахунок іонізації бокових радикалів амінокислот) та «гідратної оболонки» (орієнтованих навколо заряджених груп диполів молекули води). Наявність заряду та гідратної оболонки – два основних фактори стабілізації білків у розчині.
Кислотно-основні властивості білків, зокрема їх амфотерність, зумовлені наявністю груп здатних до іонізації. Білки – амфотерні поліелектроліти. Заряд білкової молекули виникає при іонізації функціональних залишків амінокислот. При взаємодії з кислотою іонізуються аміногрупи бокових радикалів Ліз, Арг та імідазольне кільце Гіс і білки заряджаються позитивно; а при дії лугу – карбоксильні групи Асп і Глу, внаслідок чого білкова молекула набуває негативного заряду. Значення рН середовища, при якому сумарний заряд білкової молекули дорівнює нулю і вона не рухається в електричному полі постійного струму називається ізоелектричною точкою (ІЕТ) і позначається рІ.
Здатність білків взаємодіяти як з кислотами, так і з лугами (амфотерність) визначає їх буферні властивості (здатність зберігати значення рН при розведенні або при додаванні невеликих концентрацій кислоти або лугу). Однією з чотирьох буферних систем крові, яка забезпечує сталість рН крові (7, 36-7, 44) є білкова, яка забезпечується, в основному, альбумінами плазми крові.
Розчинність білків зумовлена: 1) амінокислотним складом (чим більше у складі білку амінокислот з полярними радикалами, тим краще розчиняється даний білок); 2) особливостями структурної організації білка (альбуміни в порівнянні з глобулінами мають меншу молекулярну масу та більший сумарний заряд, тому альбуміни розчинні у воді, а глобуліни – ні; 3) властивостями розчинників (альбуміни розчинні у воді, глобуліни – у слабких розчинах солей, глутеліни – у лугах) та факторами зовнішнього середовища: рН (зсув рН у будь-який бік від рІ призводить до виникнення заряду білкової молекули і покращує розчинність білка, який має мінімальну розчинність при рІ); температура (для більшості білків розчинність підвищується з підвищенням температури до межі, що викликає денатурацію білка; проте, розчинність окремих білків, зокрема гемоглобіну, альдолази з підвищенням температури знижується); іонна сила розчину (нейтральні солі у низьких концентраціях, коли іонна сила розчину невисока, підвищують розчинність білків за рахунок взаємодії їх іонів з полярними групами білків, що призводить до руйнування іонних зв’язків між макромолекулами білків; при високих концентраціях іонів останні взаємодіють з гідратною оболонкою білків і викликають їх осадження).
Осадження білків – перехід білків з розчину у осад. Оборотнє (при додаванні розчинника до осаду білка останній розчиняється) осадження викликає дія агентів, які руйнують гідратну оболонку: спирт, ацетон, висолювання. Оборотнє осадження використовується у фармації для виділення нативних білків при приготуванні білкових препаратів, зокрема інсуліну для ін’єкцій.
Загальноприйнята схема осадження білків (схема Кройта) : для осадження гідрофільних частинок необхідно зруйнувати гідратну оболонку (спиртом) і зняти заряд (електролітом). Послідовність цих реакцій не суттєва для процесу осадження.
Ступінь висолювання (оборотнє осадження високими концентраціями солей лужних і лужноземельних металів та солей амонію) залежить від радіуса та заряду іонів, їх здатності до гідратації (ліотропні ряди катіонів та аніонів або ряди Гофмейстера) :
Li+ > Na+ > K+ >
Фото Капча