Біохімія зерна і хліба

Хімічний склад сухої речовини клейковини непостійний. Він залежить від складу борошна і методики виділення клейковини. В середньому суха клейковина містить 80-85% білка, 10-15% вуглеводів (головним чином крохмаль), 2-8% ліпідів і 0, 5-2% золи. За допомогою спеціальних методів очищення можна підвищити вміст білка в клейковині до 98-99%, тобто одержати практично чистий білок клейковини. Ліофілізіровані препарати такого білка, набухаючи у воді, утворюють знов сиру клейковину зі усіма притаманними їй властивостями.

Клейковина являє собою складний білковий комплекс, будова якого повністю ще не з'ясована. Вона складається з двох головних білкових фракцій: гліадину, розчинного в 70% -ому етанолі, і глютеніну, розчинного в розбавленому лугу (0, 1 н.). Довгий час вважали, що гліадин і глютенін – це хімічно індивідуальні білки. Згодом виявилося, що кожну з цих фракцій клейковини можна розділити у свою чергу на ряд білкових компонентів. За допомогою сучасних методів хроматографії, електрофорезу і седиментації в ультрацентрифузі вдалося розділити гліадин на 8 індивідуальних білків, що позначаються α1-, α2-, β1-, β2-, β3-, β4-, γ- і W-компоненти гліадину.

Молекулярна маса цих білків коливається в межах 30. 000-40. 000.

Глютенін також складається з ряду білкових компонентів, молекулярна маса яких значно вище: – від 500 тисяч до 2-3 мільйонів. Виділити і очистити їх поки не вдалося. Якщо ж обробити глютенін реактивами, що розщеплюють дисульфідні зв'язки, то при елетрофорезі на крохмальному гелі можна виділити ті ж компоненти, які входять до складу гліадину. Далі виявилося, що в білках гліадинової фракції клейковини є дисульфідні зв'язки усередині кожного поліпептидного ланцюжка, тоді як глютенін побудований з аналогічних поліпептидних ланцюжків, але сполучених між собою дисульфідними «містками», і цим пояснюється його висока молекулярна маса. З відомим наближенням можна вважати глютенін продуктом полімеризації гліадину, як це показано на схемі.

Гліадин Глютенін

Ні гліадин, ні глютенін окремо не мають характерні фізичні властивості клейковини, які властиві їй тільки як цілому білковому комплексу. Яким чином зєднані індивідуальні білкові компоненти в єдину частинку білка клейковини – невідомо; велику роль при цьому відіграють, мабуть, дисульфідні і водневі зв'язки, а також гідрофобні взаємодії. Дослідження клейковини різної якості показало, що вона має однаковий амінокислотний склад і побудована з одних і тих же білкових компонентів, проте міцність їх взаємного з'єднання усередині частинки білка клейковини різна: – в міцній клейковині «щільність упаковки» білкових молекул вище, ніж в слабкій. Внаслідок цього розчинність міцної клейковини, в'язкість розчину і об'єм кожної частинки (так званий питомий гідродинамічний об’єм, що обчислюється за в'язкістю розчину) помітно менше ніж відповідні показники слабкої клейковини.

Неоднакова структура білка клейковини різної якості пояснюється тим, що в міцній клейковині більше дисульфідних і водневих зв'язків, ніж в слабкій. Крім дисульфідних і водневих зв'язків якість клейковини залежить, мабуть, і від інших типів ковалентних і нековалентних взаємодій білкових молекул (сольові зв'язки, гідрофобні взаємодії), проте експериментальних даних в цьому відношенні поки мало.

В ендоспермі пшеничного зерна клейковина розподілена наступним чином. Більш всього клейковини в зовнішньому шарі ендосперма, в наступних менше, і зовсім її мало у внутрішніх шарах. Таким чином, борошно, що отримана із зовнішніх шарів, буде більш багата клейковиною, ніж борошно з внутрішніх шарів ендосперма.

Німецький хімік К. Гесс запропонував новий метод виділення білків з пшеничного ендосперма. Якщо приготувати суспензію тонко подрібненого борошна в суміші органічних розчинників (звичайно хлороформ і бензол), то при центрифугуванні частина білка спливає, а частина осідає разом з крохмалем. На підставі дослідів, проведених цим методом, Гесс прийшов до висновку, що в клітинах ендосперма пшениці білок міститься у вигляді так званого хафтпротеїну (Haftprotein) і цвиккельпротеїну (Zwickelprotein). Хафтпротеїном називають ту частину білка, яка міцно прилягає до крохмальних зерен, обволікає їх тонким шаром, мов би білковою плівкою, що має волоконну будову; цвиккельпротеїном – білок, розташований в просторі між крохмальними зернами.

Білкові речовини інших зернових культур. В зерні жита також містяться гліадин і глютенін. Проте за звичайних умов відмити клейковину з житнього борошна не вдається, оскільки білки житнього зерна істотно відрізняються від білків пшеничного зерна за своїми фізичними і хімічними властивостям. Перш за все у них інший амінокслотний склад. Далі, вони відрізняються за своїми фізичними властивостям. Так, наприклад, гліадин жита, хоча і має таку ж середню молекулярну масу, як гліадин пшениці, – 30000, але відрізняйся більшою розчинністю у воді і у водно-спиртових розчинах. Оптичні властивості гліадину жита також помітно відмінні: питоме обертання спиртного розчину пшеничного гліадину дорівнює – 90°, а питоме обертання гліадину жита – 114°.

Висловлюється припущення, що клейковину не можна відмити з житнього борошна, оскільки в ньому знаходяться слизи – речовини вуглеводної природи, які нібито заважають утворенню клейковини, заважають злипанню частинок гліадину і глютеніну. Проте це припущення не можна визнавати доведеним.

Потрібно відзначити, що шляхом екстракції водою, а потім слабкими кислотами з подальшою нейтралізацією кислотного екстракту лугом, з житнього борошна можна виділити білкову масу, що за своїми фізичними властивостями – еластичності і розтяжності – нагадує клейковину пшениці. Білок, утворюючий масу, що за своїми фізичними властивостями подібна клейковині, був виділений також Н. П. Козьміною з житнього борошна за згадуваним вище методом