Іммобілізовані ферменти

 

Вступ

1. Історія відкриття ферментів

2. Структура і механізм дії ферментів

3. Використання іммобілізованих ферментів

4. Функції ферментів

5. Створення нових ферментів

Висновки

Використана література

 

 

Ферменти (ензими, біокаталізатори) – це специфічні білки, які присутні в усіх живих клітинах, виконуючи роль біологічних каталізаторів [1]. Вони сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ферментами каталізується близько 4000 біореакцій, скеровується та регулюється обмін речовин організму. Вони виконують найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності.

Термін «фермент» (від лат. fermentum – закваска) був запропонований фламандським хіміком, фізіологом, лікарем та теософом-містиком Яном Баптистою ван Гельмонтом (нідерл. Jan Baptista van Helmont, 1577-1644).

Ван Гельмонт вважав, що ферменти лежать в основі хімічних процесів, серед яких: травлення людей і тварин, зростання рослин. Вони специфічні для різних організмів та функцій відправлення кожного з них. У процесах травлення важливою є участь слини та шлункового соку [2].

Ферменти знаходяться у всіх живих клітинах і становлять більшість у всіх їх білків. Вони у багато мільйонів разів прискорюють самі різноманітні хімічні перетворення, з яких складається обмін речовин. Під дією різних ферментів складові компоненти їжі: білки, жири і вуглеводи – розщеплюються до більш простих сполук, з яких потім в організмі синтезуються нові макромолекули, властиві даному типу [3].

Ферменти – це специфічні білки, які виконують в організмі роль біологічних каталізаторів. Являючись білками, ферменти мають первинну, вторинну, третинну і багато з них – четвертинну структуру [4].

З ферментами людина знайома дуже давно: зсідання молока при виготовленні сиру, хлібопечення, пивоварство, виноробство, виробництво спирту і цілий ряд технічних процесів базуються на дії ферментів [5].

Речовини, стійкі при звичайних умовах, в організмі під дією ферментів легко розщеплюються. Наприклад, вуглеводи, жири і білки за звичайних умов можуть знаходитися без помітних змін протягом тривалого часу. Для їх розщеплення поза організмом потрібна висока температура (кип'ятіння) і застосування сильних реагентів (концентровані мінеральні кислоти, луги) [6].

На сьогоднішній день в світі інтенсивно збільшується виробництво ферментів для використання їх в різноманітних ланках людської життєдіяльності. Не виняток і амілолітичні ферментні препарати. Завдяки своїм особливості – каталізу реакцій гідролізу різноманітних оліго- та полісахаридів – амілолітичні ферменти використовуються в харчовій промисловості, легкій промисловості, медичній промисловості, та в діагностичних цілях. Їх використання значно спрощує та значно здешевлює технологічний процес виробництва [7].

Все це свідчить про те, що виробництво амілолітичних ферментних препаратів є одним з перспективних напрямків у біотехнології, що буде і далі інтенсивно розвиватися та розширюватися [8].

Практичні застосування ферментів засновані на їх високої каталітичної активності і більш високою в порівнянні з небіологічними каталітичними системами субстратной специфічністю. Джерелом ферментів служать рослинні і тваринні тканини, мікроорганізми [9].

 

 

Вивчення ферментів почалось з дослідження головним чином двох біологічних процесів – перетравлення їжі тваринами та бродіння цукру з утворенням спирту під дією дріжджів. Можна вважати, що вперше дію ферментів спостерігав у 1833 році А. Пайєн та Ж. Персо, які встановили, що спирт осаджує з солоду якусь речовину, що здатна перетворювати крохмаль в цукор. Пайєн і Персо назвали це активне начало діастазою (від грецького «роз’єднання») і показали, що воно руйнується при нагріванні. Введений термін «діастаза» застосовували протягом деякого часу в якості загальної назви для усіх ферментів. Але на перших етапах цього дослідження було встановлено, що бродіння під дією дріжджів представляє собою каталітичний процес. Звідси і виникло поняття фермент (від латинського fermentum – бродіння, закваска) [10].

В кінці 19 століття між хіміком М. Бертло та батьком мікробіології Луї Пастером виникла суперечка про природу бродіння. Бертло вважав, що цей процес обумовлюється утворенням каталізаторів (ферментів) живими клітинами дріжджів. Пастер вважав, що здатність викликати бродіння притаманна тільки живим клітинам дріжджів, що діляться, та ніяк не відокремлена від них [11].

У 1878 році німецький фізіолог В. Кюне запропонував назву «ензим» (від грецького – в «заквасці») не тільки для активного начала дріжджів, а й для інших ферментів. У 1897 році Е. Бухнер встановив дуже цікавий факт. Він показав, що якщо зруйнувати клітини дріжджів, розтираючи їх з піском, та віджати з них сік, цей сік може швидко зброджувати цукор. Це відкриття спричинило кінець дискусії між послідовниками Пастера та Бертло. Було розпочато роботу по виділенню та очищенню ферментів [10].

В наш час кількість ідентифікованих ферментів становить більше 800. Для того, щоб було відомо про який фермент йде мова, була введена формальна система класифікації та нумерації всіх відомих ферментів. Але ферменти мають ще й «тривіальні» назви, що використовуються в розмові, а також в науковій літературі. Правило для тривіальних назв було запропоновано Е. Дюкло у 1898 році. Згідно з цим правилом назва ферменту утворюється шляхом додавання закінчення -аза до слова (чи його частини), що позначає речовину, на яку діє цей фермент. (Речовина, на яку діє фермент, називається субстратом.) Наприклад, фермент, що діє на цукор, повинен називатися сахаразою; фермент, що діє на жири – ліпазою і т. д.

З часом список ферментів збільшувався