Лабораторна діагностика порушень обміну білків при патологіях тварин

Нейромедіатор для отримання сигналу і його перетворення повинен бути видалений для того, щоб клітина мала можливість підготуватися до сприйняття подальших сигналів. Для цього використовується ацетилхолинэстераза – спеціальний фермент, який є каталізатором гідролізу ацетилхоліну до холіну та ацетату. Чи Не правда, дуже важлива і рецепторна функція, яку виконують білки? Біологічна роль наступної, захисної функції організму величезна. З цим неможливо не погодитися.

Захисна функція

В організмі імунна система відповідає на появу в ньому чужорідних частинок виробленням великої кількості лімфоцитів. Вони здатні пошкоджувати елементи вибірково. Такими чужорідними частинками можуть бути ракові клітини, патогенні бактерії, надмолекулярні частки (макромолекули, віруси та ін). В-лімфоцити – група лімфоцитів, яка виробляє особливі білки. Ці білки виділяються в кровоносну систему. Вони розпізнають чужорідні частинки, при цьому утворюючи на стадії знищення високоспецифічний комплекс. Ці білки називаються імуноглобулінами. А антигенами називають чужорідні речовини, які викликають відповідь імунної системи.

Структурна функція

Крім білків, які виконують високоспеціалізовані функції, є і такі, значення яких в основному структурно. Завдяки їм забезпечується механічна міцність, а також інші властивості тканин живих організмів. До таких білків належать, перш за все, колаген. Колаген (на фото див. нижче) у ссавців становить близько чверті маси білків. Він синтезується в основних клітинах, з яких складається сполучна тканина (вони називаються фібробластами).

Спочатку колаген утворюється в якості проколагену – його попередника, проходить хімічну обробку в фібробластах. Потім він формується у вигляді трьох поліпептидних ланцюгів, скручених у спіраль. Вони об’єднуються вже поза фібробластів у колагенові фібрили в кілька сотень нанометрів діаметром. Останні ж утворюють колагенові нитки, які вже можна побачити під мікроскопом. В еластичних тканинах (стінках легенів, кровоносних судин, у шкірі) позаклітинний матрикс, крім колагену, містить білок еластин. Він може розтягуватися в досить широких межах і потім повертатися в початковий стан. Інший приклад структурного білка, який можна тут привести, – це фіброїн шовку. Його виділяють під час формування лялечки гусениці шовкопряда. Це головний компонент шовкових ниток. Переходимо до опису рухових білків.

Рухові білки

І в здійсненні рухових процесів велика біологічна роль білків. Скорочення м’язів – це процес, під час якого хімічна енергія перетворюється в механічну роботу. Безпосередніми його учасниками є два білка – міозин і актин. Міозин має вельми незвичайну будову. Він сформований з двох глобулярных головок і хвоста (довгої ниткоподібний частини). Близько 1600 нм становить довжина однієї молекули. На частку голівок при цьому припадає приблизно 200 нм.

Актин (на фото вище) – глобулярный білок, що має молекулярну масу 42000. Він може полімеризовані, формуючи довгу структуру, і взаємодіяти в такому вигляді з головкою міозину. Важлива риса цього процесу – залежність його від присутності АТФ. Якщо концентрація його досить висока, утворений миозином і актином комплекс руйнується, а потім він знову відновлюється після того, як відбудеться гідроліз АТФ в результаті дії миозиновой Атфази. Цей процес можна спостерігати, наприклад, в розчині, в якому присутні обидва білка. Він стає в’язким в результаті того, що формується високомолекулярний комплекс при відсутності АТФ. При його додаванні різко знижується в’язкість через руйнування створеного комплексу, після чого він поступово починає відновлюватися в результаті гідролізу АТФ. В процесі скорочення м’язів ці взаємодії грають дуже велику роль.

 

 

Потребу організму в білках визначають за кількістю азоту, при- йнятого з кормом і виділеного з калом і сечею. За цими показниками роблять висновок про кількість засвоєного білка. При цьому врахову- ють і азот небілкового походження, який міститься в амідах, для чого спочатку визначають небілковий азот у кормі.

Для визначення кількості засвоєного азоту від вмісту азоту в кор- мі віднімають кількість його в калі. За величиною засвоєного азоту визначають кількість засвоєного білка.

Щоб вирахувати кількість білка, який розпався в організмі, по- трібно визначити вміст азоту в сечі. Не весь азот сечі відповідає азо- ту білкових речовин, які розпалися в тілі. Слід враховувати, що в рослинному кормі травоїдних тварин знаходиться значна кількість небілкових азотистих сполук амідів.

При їх розпаді в організмі також утворюється аміак, який пере- творюється в сечовину. Тому для обліку розпаду білка потрібно за- здалегідь визначити кількість небілкового азоту, який міститься у кормі.

Врахувавши кількість з’їдених з кормом білків і кількість тих, що розпались, можна встановити азотистий баланс. Відомо, що в білках корму міститься в середньому 16% азоту. Для розрахунку приймаєть- ся, що в 100 г білка в середньому знаходиться 16% азоту. Визначивши кількість азоту в кормі, сечі, й калі, а в лактуючих тварин і в молоці, можна визначити азотистий баланс. За його величиною визначають прихід і витрату білка, для чого знайдену кількість азоту